La especificidad de unión entre el anticuerpo y el antígeno impulsa a nuestro sistema inmunitario a luchar con éxito contra las infecciones. Cuando un virus o una bacteria invaden un cuerpo son engullidos por los macrófagos, que los descomponen y presentan sus epítopos a los linfocitos de las células B. Estos linfocitos B leen el epítopo y crean anticuerpos con un sitio de unión al antígeno, o paratopo, que reconoce específicamente al patógeno invasor, se une a él y señala al resto del sistema inmunitario que el patógeno/antígeno debe ser destruido. Esta afinidad del anticuerpo con el antígeno es similar a la especificidad de una llave en una cerradura.
Interacción electrostática en el complejo anticuerpo-antígeno
La afinidad de los anticuerpos es una complicada mezcla de interacciones electrostáticas débiles que incluyen las fuerzas de van der waals, las interacciones hidrofóbicas, la afinidad ión-dipolo y el enlace de hidrógeno. Sólo unos pocos aminoácidos participan en las interacciones, y el sitio de unión es un área de sólo unos pocos nanómetros cuadrados de tamaño. Esto significa que la estructura terciaria del anticuerpo es extremadamente importante. Si el anticuerpo se expone al calor, se desnaturalizará y se alterará la estructura química única del sitio de unión al antígeno, en cuyo caso se destruiría la afinidad del anticuerpo. Por eso es tan importante almacenar adecuadamente los anticuerpos cuando se utilizan para el inmunodiagnóstico y la inmunoterapia. Además, dado que la afinidad entre el anticuerpo y el antígeno se rige por interacciones electrostáticas débiles, el sitio de unión es particularmente sensible a los cambios en el pH y las condiciones iónicas del disolvente.
Cuando un paratopo del anticuerpo se acerca a un epítopo del antígeno, las energías de hidratación de las proteínas se superan y las moléculas de agua son expulsadas de los sitios a medida que se forma el complejo antígeno-anticuerpo. Como ocurre con cualquier reacción química, el complejo antígeno-anticuerpo es reversible, y se establecerá un equilibrio entre el anticuerpo libre, el antígeno libre y el complejo antígeno-anticuerpo.
La afinidad de los anticuerpos en el inmunodiagnóstico
La afinidad de los anticuerpos por el antígeno es explotada por las técnicas de inmunodiagnóstico e inmunoterapia. Podemos diagnosticar enfermedades identificando marcadores de superficie en las células o detectando la presencia de antígenos en el suero. Las técnicas tradicionales, como el ELISA, requieren una reacción enzima-sustrato para identificar la formación de complejos anticuerpo-antígeno. Las técnicas más recientes utilizan etiquetas de quimioluminiscencia o fluorescentes, mientras que las tecnologías de vanguardia están utilizando principios ópticos para desarrollar estrategias de diagnóstico sin etiquetas.
El futuro de estos diagnósticos sin etiquetas traerá consigo diseños lab-on-a-chip que impulsarán la creación de tecnologías compactas para su uso en zonas remotas y con pocos recursos. Las técnicas microfluídicas y fotónicas sin duda harán avanzar esta plataforma a lo largo de la próxima década.