Proteolytické štěpení, hydrolýza peptidových vazeb v bílkovině, je v přírodě všudypřítomná reakce katalyzovaná enzymy zvanými peptidázy (označované také jako proteázy, proteinázy a proteolytické enzymy). Ať už slouží k trávení živin, nebo k regulaci kritických fyziologických procesů, jako je srážení krve, hrají peptidázy zásadní roli v růstu a přežití všech živých organismů. Vzhledem k jejich velkému množství a významu byly reakční mechanismy peptidáz studovány rozsáhleji než u kterékoli jiné třídy enzymů. Mnoho prvních rentgenových krystalových struktur proteinů s vysokým rozlišením bylo získáno právě pro peptidázy. Naše chápání mechanismu urychlování rychlosti, který peptidasy využívají, a strukturního základu jejich specifity se výrazně zlepšilo díky použití techniky rekombinantní DNA zvané site-specific mutagenesis. Site-specific mutageneze, vyvinutá na počátku 80. let 20. století, je metoda, při níž lze odstranit jeden nebo více specifických zbytků v aminokyselinové sekvenci proteinu nebo, častěji, nahradit je jinou aminokyselinou prostřednictvím mutageneze příslušného klonovaného genu. Pak lze přímo určit podíl funkční skupiny aminokyseliny v aktivním místě enzymu na katalýze. Díky cenným poznatkům o reakčním mechanismu peptidáz, které umožňují studie mutageneze specifické pro dané místo a rentgenová krystalografie s vysokým rozlišením, bylo dosaženo významného pokroku při navrhování nových inhibitorů peptidáz a také při vývoji peptidáz s lepšími vlastnostmi pro lékařské a průmyslové aplikace.

.