L’acide aspartique, également appelé acide asparaginique et acide alpha-aminosuccinique, est un acide α-aminé acide qui se trouve dans de nombreuses protéines et qui est commun dans les jeunes cannes à sucre et les betteraves à sucre. Il est étroitement lié à l’acide aminé asparagine. Avec l’acide glutamique, il est classé parmi les acides aminés acides.

Chez l’homme, l’isomère L, qui est la seule forme qui intervient dans la synthèse des protéines, est l’un des 20 acides aminés standard nécessaires au fonctionnement normal. Cependant, il est considéré comme non essentiel, car il ne doit pas être apporté par l’alimentation, mais peut être synthétisé par le corps humain à partir d’autres composés par des réactions chimiques.

L’acide aspartique est omniprésent dans la biosynthèse et est le précurseur de plusieurs acides aminés. L’acide aspartique est un métabolite du cycle de l’urée et participe à la gluconéogenèse. Il agit également comme un neurotransmetteur. L’édulcorant artificiel et exhausteur de goût non glucidique et non nutritif qu’est l’aspartame (aspartyl-phénylalanine-1-méthyl ester) est synthétisé à partir de l’acide aspartique et d’un acide aminé essentiel, la phénylalanine.

La découverte, la fabrication et l’utilisation de l’édulcorant aspartame, que l’on retrouve aujourd’hui dans de nombreux produits, répondent à un désir humain de sucré tout en essayant d’éviter les conséquences négatives d’une consommation excessive de sucre. Comme c’est le cas pour de nombreuses innovations technologiques intervenant d’une manière ou d’une autre dans l’ordre biologique du monde, l’aspartame obtient non seulement les effets positifs souhaités mais suscite également la controverse, certaines personnes alléguant des risques pour la santé liés à la consommation d’aspartame, alors que de nombreux scientifiques sont persuadés que ces risques sont inexistants (EHSO).

Le code à trois lettres de l’acide aspartique est ASP, son code à une lettre est D, ses codons sont GAU et GAC, et son nom systématique est l’acide 2-Aminobutanedioïque (IUPAC-IUB 1983).

Structure

En biochimie, le terme acide aminé est fréquemment utilisé pour désigner spécifiquement les acides aminés alpha : Ces acides aminés dans lesquels les groupes amino et carboxylate sont attachés au même carbone, le carbone dit α (carbone alpha). La structure générale de ces acides aminés alpha est :

 R | H2N-C-COOH | H

où R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé.

La plupart des acides aminés se présentent sous la forme de deux isomères optiques possibles, appelés D et L. Les acides aminés L représentent la grande majorité des acides aminés présents dans les protéines. Ils sont appelés acides aminés protéinogènes. Comme le suggère le nom « protéinogène » (littéralement, construction de protéines), ces acides aminés sont codés par le code génétique standard et participent au processus de synthèse des protéines. Dans l’acide aspartique, seul le stéréo-isomère L est impliqué dans la synthèse des protéines.

La formule chimique des acides aspartiques est HOOC-CH(NH2)-CH2-COOH, ou plus généralement C4H7NO4.

L’acide aspartique se comporte comme l’acide glutamique. Il porte un groupe acide hydrophile avec une forte charge négative. L’acide aspartique est généralement situé sur la surface externe de la protéine, ce qui le rend soluble dans l’eau. Il se lie aux molécules et aux ions chargés positivement, souvent utilisé dans les enzymes pour fixer l’ion métallique.

Synthèse

L’acide aspartique racémique (quantités égales de stéréoisomères gauches et droits) peut être synthétisé à partir du phtalimidomalonate de sodium diéthylique, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2) (Dunn et Smart 1963).

Rôle biochimique et utilisations

L’acide aspartique est non essentiel chez les mammifères, étant produit à partir de l’oxaloacétate par transamination. Chez les plantes et les micro-organismes, l’acide aspartique est le précurseur de plusieurs acides aminés, dont quatre sont essentiels : la méthionine, la thréonine, l’isoleucine et la lysine. La conversion de l’acide aspartique en ces autres acides aminés commence par la réduction de l’acide aspartique en son  » semi-aldéhyde « , HO2CCH(NH2)CH2CHO (Lehninger et al. 2000).

L’asparagine est dérivée de l’acide aspartique par transamidation :

HO2CCH(NH2)CH2CO2H + GC(O)NH2 HO2CCH(NH2)CH2CONH2 + GC(O)OH

(où GC(O)NH2 et GC(O)OH sont respectivement la glutamine et l’acide glutamique)

L’acide aspartique est également un métabolite (intermédiaires et produits du métabolisme) du cycle de l’urée et participe à la gluconéogenèse. La gluconéogenèse est la génération de glucose à partir de substrats carbonés non sucrés comme le pyruvate, le lactate, le glycérol et les acides aminés glucogènes (principalement l’alanine et la glutamine).

L’acide aspartique transporte des équivalents réducteurs dans la navette malate-aspartate, qui utilise l’interconversion facile de l’aspartate et de l’oxaloacétate, qui est le dérivé oxydé (déshydrogéné) de l’acide malique. L’acide aspartique donne un atome d’azote dans la biosynthèse de l’inositol, le précurseur des bases puriques.

En tant que neurotransmetteur, l’aspartate (la base conjuguée de l’acide aspartique) stimule les récepteurs NMDA, mais pas aussi fortement que le glutamate, un neurotransmetteur acide aminé (Chen et al. 2005). Il sert de neurotransmetteur excitateur dans le cerveau et est une excitotoxine.

En tant que neurotransmetteur, l’acide aspartique peut fournir une résistance à la fatigue et donc conduire à l’endurance, bien que les preuves pour soutenir cette idée ne soient pas fortes.

L’édulcorant artificiel et exhausteur de goût, l’aspartame est fabriqué à partir de l’acide aspartique et de la phénylalanine. Il est fabriqué uniquement à partir des isomères L des acides aminés. Bien que l’acide L-aspartique ait un goût plat et que la L-phénylalanine ait un goût amer, ceux-ci peuvent être combinés avec quelques modifications pour donner le goût sucré de l’aspartame.

Acides aminés