L’acido aspartico, chiamato anche acido asparaginico e acido alfa-aminosuccinico, è un α-amminoacido acido che si trova in molte proteine ed è comune nella canna da zucchero giovane e nelle barbabietole da zucchero. È strettamente legato all’aminoacido asparagina. Insieme all’acido glutammico, è classificato come un aminoacido acido.

Negli esseri umani, l’isomero L, che è l’unica forma coinvolta nella sintesi proteica, è uno dei 20 aminoacidi standard richiesti per il normale funzionamento. Tuttavia, è considerato non essenziale, poiché non deve essere assunto con la dieta, ma può essere sintetizzato dal corpo umano da altri composti attraverso reazioni chimiche.

L’acido aspartico è pervasivo nella biosintesi ed è il precursore di diversi aminoacidi. L’acido aspartico è un metabolita nel ciclo dell’urea e partecipa alla gluconeogenesi. Agisce anche come neurotrasmettitore. Il dolcificante artificiale non carboidrato e non nutritivo e l’esaltatore di sapidità aspartame (aspartil-fenilalanina-1-metil estere) è sintetizzato dall’acido aspartico e dall’aminoacido essenziale, la fenilalanina.

La scoperta, la fabbricazione e l’uso del dolcificante aspartame, che ora si trova in molti prodotti, risponde al desiderio umano di cose dolci mentre si cerca di evitare le conseguenze negative del consumo di zucchero in eccesso. Come nel caso di molte innovazioni tecnologiche che intervengono in qualche modo con l’ordine biologico del mondo, l’aspartame non solo raggiunge le positività desiderate, ma suscita anche polemiche con alcune persone che affermano che il consumo di aspartame comporta rischi per la salute, mentre molti scienziati sono sicuri che non ci sono tali rischi (EHSO).

Il codice di tre lettere dell’acido aspartico è ASP, il suo codice di una lettera è D, i suoi codoni sono GAU e GAC, e il suo nome sistematico è acido 2-Aminobutanedioico (IUPAC-IUB 1983).

Struttura

In biochimica, il termine aminoacido è spesso usato per riferirsi specificamente agli aminoacidi alfa: quegli aminoacidi in cui i gruppi amminico e carbossilato sono legati allo stesso carbonio, il cosiddetto carbonio α (carbonio alfa). La struttura generale di questi amminoacidi alfa è:

 R | H2N-C-COOH | H

dove R rappresenta una catena laterale specifica per ogni amminoacido.

La maggior parte degli amminoacidi si presentano in due possibili isomeri ottici, chiamati D e L. Gli amminoacidi L rappresentano la grande maggioranza degli amminoacidi che si trovano nelle proteine. Sono chiamati aminoacidi proteinogenici. Come suggerisce il nome “proteinogenico” (letteralmente, costruzione di proteine), questi aminoacidi sono codificati dal codice genetico standard e partecipano al processo di sintesi delle proteine. Nell’acido aspartico, solo lo stereoisomero L è coinvolto nella sintesi proteica.

La formula chimica degli acidi aspartici è HOOC-CH(NH2)-CH2-COOH, o più generalmente C4H7NO4.

L’acido aspartico si comporta in modo simile all’acido glutammico. Porta un gruppo acido idrofilo con una forte carica negativa. L’acido aspartico di solito si trova sulla superficie esterna della proteina, rendendolo solubile in acqua. Si lega a molecole e ioni con carica positiva, spesso usato negli enzimi per fissare lo ione metallico.

Sintesi

L’acido aspartico racemico (quantità uguali di stereoisomeri sinistri e destri) può essere sintetizzato da ftalimidomalonato di sodio dietetico, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2) (Dunn e Smart 1963).

Ruolo biochimico e usi

L’acido aspartico non è essenziale nei mammiferi, essendo prodotto dall’ossalacetato per transaminazione. Nelle piante e nei microrganismi, l’acido aspartico è il precursore di diversi aminoacidi, compresi quattro che sono essenziali: Metionina, treonina, isoleucina e lisina. La conversione dell’acido aspartico in questi altri aminoacidi inizia con la riduzione dell’acido aspartico al suo “semialdeide”, HO2CCH(NH2)CH2CHO (Lehninger et al. 2000).

L’asparagina deriva dall’acido aspartico tramite transamidazione:

HO2CCH(NH2)CH2CO2H + GC(O)NH2 HO2CCH(NH2)CH2CONH2 + GC(O)OH

(dove GC(O)NH2 e GC(O)OH sono rispettivamente glutammina e acido glutammico)

L’acido aspartico è anche un metabolita (intermedi e prodotti del metabolismo) nel ciclo dell’urea e partecipa alla gluconeogenesi. La gluconeogenesi è la generazione di glucosio da substrati di carbonio non zuccherini come piruvato, lattato, glicerolo e aminoacidi glucogenici (principalmente alanina e glutammina).

L’acido aspartico trasporta equivalenti riducenti nella navetta malato-aspartato, che utilizza la pronta interconversione di aspartato e ossalacetato, che è il derivato ossidato (deidrogenato) dell’acido malico. L’acido aspartico dona un atomo di azoto nella biosintesi dell’inositolo, il precursore delle basi puriniche.

Come neurotrasmettitore, l’aspartato (la base coniugata dell’acido aspartico) stimola i recettori NMDA, anche se non così fortemente come l’aminoacido neurotrasmettitore glutammato (Chen et al. 2005). Serve come neurotrasmettitore eccitatorio nel cervello ed è una eccitotossina.

Come neurotrasmettitore, l’acido aspartico può fornire resistenza alla fatica e quindi portare alla resistenza, anche se le prove a sostegno di questa idea non sono forti.

Il dolcificante artificiale ed esaltatore di sapore, l’aspartame è fatto da acido aspartico e fenilalanina. È fatto solo dagli isomeri L degli aminoacidi. Anche se l’acido L-aspartico ha un sapore piatto e la L-fenilalanina ha un sapore amaro, questi possono essere combinati con alcune modifiche per dare il sapore dolce dell’aspartame.

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