＜5080＞酵素は反応を百万倍以上にも加速する（表8.1）。 実際、生体系におけるほとんどの反応は、酵素がない場合には知覚できるほどの速度で行われることはない。 二酸化炭素の水和のような単純な反応でさえ、酵素、すなわち炭酸脱水酵素によって触媒される（セクション9.2）。 この酵素がないと、組織から血液へ、そして肺胞の空気中への二酸化炭素の移動は、あまりうまくいかない。 実際、炭酸脱水酵素は、既知の酵素の中で最も速い酵素の一つである。 酵素1分子は1秒間に106分子の二酸化炭素を水和させることができる。 この触媒反応は、無触媒反応の107倍の速さである。 炭酸脱水酵素の触媒作用のメカニズムについては、第9章で考察する。 酵素は、触媒する反応も、基質と呼ばれる反応物の選択も、非常に特異的である。 酵素は通常、単一の化学反応、または密接に関連した一連の化学反応を触媒する。 酵素が触媒する反応では、無触媒の反応とは対照的に、副生成物の無駄な生成につながる副反応はほとんどない。 5661>
Table 8.1
Rate enhancement by selected enzymes(選択された酵素による反応速度増大)。
例として、タンパク質分解酵素について考えてみましょう。 生体内では、これらの酵素はタンパク質分解、つまりペプチド結合の加水分解を触媒します。
ほとんどのタンパク質分解酵素は、生体外で異なるが関連した反応、つまりエステル結合の加水分解も触媒します。 このような反応はタンパク質分解よりも容易にモニターでき、これらの酵素の実験的調査に有用である（9.1.2項）。
タンパク質分解酵素はその基質特異性の程度が著しく異なっている。 ある種の細菌に含まれるスブチリシンは、隣接する側鎖の同一性をほとんど気にせず、あらゆるペプチド結合を切断する。 消化酵素であるトリプシンは極めて特異的で、リジンとアルギニン残基のカルボキシル側にのみペプチド結合の切断を触媒する（図8.1A）。 血液凝固に関与する酵素であるトロンビンは、トリプシンよりもさらに特異的な酵素である。 この酵素は特定のペプチド配列にあるArg-Gly結合のみを加水分解する（図8.1B）。 酵素の特異性.”>
図8.1
酵素の特異性.
補酵素は金属と有機低分子に分類されます（表8.2）。 例えば、炭酸脱水酵素は、その活性のためにZn2+を必要とします（9.2.1項）。 グリコーゲンをエネルギー源として動員するグリコーゲンホスホリラーゼ（第21.1.5項）は、有機小分子であるピリドキサールリン酸（PLP）を必要とする
Table 8.2
Enzyme cofactors.
有機小分子である補酵素をコエンザイムと呼びます。 多くの場合、ビタミンに由来する補酵素は、酵素に強く結合しているものと緩く結合しているものがあります。 強固に結合している場合は補酵素基と呼ばれる。 疎結合の補酵素は、基質や生成物と同じように酵素に結合し、酵素から放出されるため、より共基質的である。 しかし、様々な酵素が同じ補酵素を使用し、ビタミン類に由来することから、補酵素は通常の基質とは異なる。 同じ補酵素を使用する酵素は、通常、機構的に類似している。 第9章では、酵素活性に対する補酵素の機構的重要性を検討する。 補酵素ビタミンについては8.6節
8.1.2 に詳しい説明がある。 酵素はエネルギーをある形から別の形に変換することができる
多くの生化学反応では、反応物のエネルギーは高い効率で別の形に変換される。 例えば、光合成では、光エネルギーがイオン勾配を介して化学結合エネルギーに変換される。 ミトコンドリアでは、食物由来の小分子に含まれる自由エネルギーが、まずイオン勾配の自由エネルギーに変換され、次にアデノシン三リン酸の自由エネルギーという異なる通貨に変換される。 そして、酵素はATPの化学結合エネルギーを様々な形で利用することができる。 ミオシンという酵素は、ATPのエネルギーを筋肉を収縮させる力学的エネルギーに変換する。 細胞や小器官の膜にあるポンプは、基質を化学的に変化させるのではなく、移動させる酵素と考えることができ、分子やイオンを輸送するためにATPのエネルギーを利用して、化学的および電気的勾配を作り出す（図8.2）。 このようなエネルギー変換酵素の分子機構は、現在解明されつつある。 この後の章では、結合、化学変化、放出という個別のステップの一方向のサイクルによって、あるエネルギー形態が別の形態に変換される様子を見ることができるだろう。 エネルギー変換酵素
図8.2
エネルギー変換酵素。 Ca2+ ATPaseは、ATP加水分解のエネルギーを使って、Ca2+を膜を越えて輸送し、Ca2+勾配を発生させる。
8.1.3. 酵素は触媒する反応の種類によって分類される
多くの酵素は一般的な名前を持っているが、触媒する反応についてはほとんど情報を提供しない。 たとえば、膵臓から分泌されるタンパク質分解酵素はトリプシンという名前である。 他の多くの酵素は、基質と触媒する反応の名前に “ase “をつけたものである。 酵素の分類に一貫性を持たせるために、1964年に国際生化学連合は酵素委員会を設立し、酵素の命名法を開発した。 反応は1から6までの6つの主要なグループに分けられた（表8.3）。 これらのグループはさらに細分化され、Enzyme CommissionのECという文字で始まる4桁の番号ですべての酵素を正確に識別できるようになった
Table 8.3
Six major classes of enzymes.酵素の6つの主要なクラス。
次章（9.4節）で詳しく調べる酵素、ヌクレオシド一リン酸（NMP）キナーゼを例にとって考えてみましょう。
NMPキナーゼはATPからNMPにリン酸基を移し、ヌクレオシド二リン酸（NDP）とADPを生成する。 従って、これは転移酵素、すなわちグループ2のメンバーである。 リン酸基以外にも、糖や炭素など多くの基を転移することができる。 リン酸基を転移する転移酵素は、2.7とされている。 様々な官能基がホスホリル基を受容することができる。 リン酸が受容体である場合、その転移酵素は2.7.4と指定される。 最終的な番号は、より正確にアクセプターを指定する。 NMPキナーゼの場合、ヌクレオシド一リン酸が受容体であり、酵素の名称はEC 2.7.4.4である。 一般名は日常的に使われているが、酵素の正確な同定があいまいな場合には分類番号が使われる