Asparaginsäure, auch Asparaginsäure und Alpha-Aminobernsteinsäure genannt, ist eine saure α-Aminosäure, die in vielen Proteinen vorkommt und in jungem Zuckerrohr und Zuckerrüben häufig ist. Sie ist eng mit der Aminosäure Asparagin verwandt. Zusammen mit der Glutaminsäure wird sie als saure Aminosäure eingestuft.

Beim Menschen ist das L-Isomer, die einzige Form, die an der Proteinsynthese beteiligt ist, eine der 20 Standardaminosäuren, die für das normale Funktionieren erforderlich sind. Sie gilt jedoch als nicht essentiell, da sie nicht mit der Nahrung aufgenommen werden muss, sondern vom menschlichen Körper durch chemische Reaktionen aus anderen Verbindungen synthetisiert werden kann.

Asparaginsäure ist in der Biosynthese allgegenwärtig und ist die Vorstufe mehrerer Aminosäuren. Asparaginsäure ist ein Metabolit im Harnstoffzyklus und beteiligt sich an der Gluconeogenese. Sie fungiert auch als Neurotransmitter. Der kohlenhydrat- und nährstofffreie künstliche Süßstoff und Geschmacksverstärker Aspartam (Aspartylphenylalanin-1-methylester) wird aus Asparaginsäure und der essentiellen Aminosäure Phenylalanin synthetisiert.

Die Entdeckung, Herstellung und Verwendung des Süßstoffs Aspartam, der heute in vielen Produkten zu finden ist, trägt dem Wunsch der Menschen nach Süßem Rechnung, während gleichzeitig versucht wird, die negativen Folgen des übermäßigen Zuckerkonsums zu vermeiden. Wie bei vielen technologischen Innovationen, die in irgendeiner Weise in die biologische Ordnung der Welt eingreifen, erreicht Aspartam nicht nur die gewünschten positiven Effekte, sondern löst auch eine Kontroverse aus, da einige Menschen gesundheitliche Risiken für den Konsum von Aspartam vermuten, während viele Wissenschaftler davon überzeugt sind, dass es keine derartigen Risiken gibt (EHSO).

Der Drei-Buchstaben-Code der Asparaginsäure ist ASP, der Ein-Buchstaben-Code ist D, die Codons sind GAU und GAC, und der systematische Name ist 2-Aminobutandisäure (IUPAC-IUB 1983).

Struktur

In der Biochemie wird der Begriff Aminosäure häufig speziell für Alpha-Aminosäuren verwendet: Jene Aminosäuren, bei denen die Amino- und Carboxylatgruppen an denselben Kohlenstoff gebunden sind, den sogenannten α-Kohlenstoff (Alpha-Kohlenstoff). Die allgemeine Struktur dieser Alpha-Aminosäuren ist:

 R | H2N-C-COOH | H

wobei R eine für jede Aminosäure spezifische Seitenkette darstellt.

Die meisten Aminosäuren kommen in zwei möglichen optischen Isomeren vor, die als D und L bezeichnet werden. Die L-Aminosäuren stellen die große Mehrheit der in Proteinen vorkommenden Aminosäuren dar. Sie werden als proteinogene Aminosäuren bezeichnet. Wie der Name „proteinogen“ (wörtlich: proteinbildend) andeutet, sind diese Aminosäuren durch den genetischen Standardcode kodiert und nehmen am Prozess der Proteinsynthese teil. Bei der Asparaginsäure ist nur das L-Stereoisomer an der Proteinsynthese beteiligt.

Die chemische Formel der Asparaginsäure lautet HOOC-CH(NH2)-CH2-COOH, oder allgemeiner C4H7NO4.

Asparaginsäure verhält sich ähnlich wie Glutaminsäure. Sie trägt eine hydrophile Säuregruppe mit starker negativer Ladung. Asparaginsäure befindet sich in der Regel an der äußeren Oberfläche des Proteins, was sie wasserlöslich macht. Sie bindet an positiv geladene Moleküle und Ionen und wird oft in Enzymen verwendet, um Metallionen zu fixieren.

Synthese

Racemische Asparaginsäure (gleiche Mengen an links- und rechtsdrehenden Stereoisomeren) kann aus Diethylnatriumphthalimidomalonat, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2) synthetisiert werden (Dunn und Smart 1963).

Biochemische Rolle und Verwendung

Asparaginsäure ist in Säugetieren nicht essentiell und wird aus Oxalacetat durch Transaminierung hergestellt. In Pflanzen und Mikroorganismen ist Asparaginsäure die Vorstufe mehrerer Aminosäuren, darunter vier essenzielle: Methionin, Threonin, Isoleucin und Lysin. Die Umwandlung von Asparaginsäure in diese anderen Aminosäuren beginnt mit der Reduktion von Asparaginsäure zu ihrem „Semialdehyd“, HO2CCH(NH2)CH2CHO (Lehninger et al. 2000).

Asparagin wird von Asparaginsäure durch Transamidierung abgeleitet:

HO2CCH(NH2)CH2CO2H + GC(O)NH2 HO2CCH(NH2)CH2CONH2 + GC(O)OH

(wobei GC(O)NH2 und GC(O)OH für Glutamin bzw. Glutaminsäure stehen)

Asparaginsäure ist auch ein Metabolit (Zwischenprodukte und Stoffwechselprodukte) im Harnstoffzyklus und nimmt an der Gluconeogenese teil. Die Gluconeogenese ist die Erzeugung von Glucose aus zuckerfreien Kohlenstoffsubstraten wie Pyruvat, Lactat, Glycerin und glucogenen Aminosäuren (vor allem Alanin und Glutamin).

Asparaginsäure ist Träger von reduzierenden Äquivalenten im Malat-Aspartat-Shuttle, das die einfache Umwandlung von Aspartat und Oxalacetat, dem oxidierten (dehydrierten) Derivat der Apfelsäure, nutzt. Asparaginsäure spendet ein Stickstoffatom bei der Biosynthese von Inositol, dem Vorläufer der Purinbasen.

Als Neurotransmitter stimuliert Aspartat (die konjugierte Base der Asparaginsäure) NMDA-Rezeptoren, wenn auch nicht so stark wie der Aminosäure-Neurotransmitter Glutamat (Chen et al. 2005). Asparaginsäure dient als exzitatorischer Neurotransmitter im Gehirn und ist ein Exzitotoxin.

Als Neurotransmitter kann Asparaginsäure die Widerstandsfähigkeit gegen Ermüdung erhöhen und so zu Ausdauer führen, obwohl die Beweise für diese Idee nicht stark sind.

Der künstliche Süßstoff und Geschmacksverstärker Aspartam wird aus Asparaginsäure und Phenylalanin hergestellt. Es wird nur aus den L-Isomeren der Aminosäuren hergestellt. Obwohl L-Asparaginsäure einen flachen Geschmack und L-Phenylalanin einen bitteren Geschmack hat, können diese mit einigen Modifikationen kombiniert werden, um den süßen Geschmack von Aspartam zu erhalten.

Aminosäuren